
>
637.144.5:57.1
Влияние термической обработки на биологические и технологические свойства белков козьего молока / С. В. Симоненко [и др.] //
Хранение и перераб. сельхозсырья : теорет. журн. - 2010. - N 3. - С. 26-30. - Библиогр. в конце ст..
(Шифр в БД Х775324/2010/3)
Ключові слова: белки козьего молока -- термическая обработка -- биологические свойства -- технологические свойства --
Анотація:
Изучено влияние температурного фактора на устойчивость протеинов козьего молока к действию пищеварительного фермента трипсина. Установлено, что наилучшим субстратом для данной протеазы являются казенны, вне зависимости от температуры их предварительной обработки. Сделано заключение о том, что с использованием трипсина и предварительной температурной обработки не позволяет достичь полного разрушения антигенов козьего молока.
The influence of heat treatment on digestibility of goat milk proteins by trypsin has been investigated. It was found that caseins are readily hydrolyzed by the protease at any temperature of preliminary treatment. Finally, it was concluded that trypsin using after heat treatment does not allow complete destruction of goat milk antigens.
Додаткові точки доступу:
Симоненко, С.В.
Димитриева, С.Е.
Агарков, Е.Ю.
Червяковский, Е.М.
Курченко, В.П.
(Шифр в БД Х775324/2010/3)
УДК | |
637.144.5:57.1 |
Ключові слова: белки козьего молока -- термическая обработка -- биологические свойства -- технологические свойства --
Анотація:
Изучено влияние температурного фактора на устойчивость протеинов козьего молока к действию пищеварительного фермента трипсина. Установлено, что наилучшим субстратом для данной протеазы являются казенны, вне зависимости от температуры их предварительной обработки. Сделано заключение о том, что с использованием трипсина и предварительной температурной обработки не позволяет достичь полного разрушения антигенов козьего молока.
The influence of heat treatment on digestibility of goat milk proteins by trypsin has been investigated. It was found that caseins are readily hydrolyzed by the protease at any temperature of preliminary treatment. Finally, it was concluded that trypsin using after heat treatment does not allow complete destruction of goat milk antigens.
Додаткові точки доступу:
Симоненко, С.В.
Димитриева, С.Е.
Агарков, Е.Ю.
Червяковский, Е.М.
Курченко, В.П.
Кількість примірників на окремих абонементах
# | Відділ | Всього примірників | Вільних примірників |
---|
Інвентарні номери примірників на окремих абонементах
# | Відділ | інвентарні номери |
---|
# | Факультет | Спеціальність | Дисципліна | Семестр |
---|
# | Посилання | Кількість завантажень / переходів |
---|